NMR structure of the N-terminal-most HRDC1 domain of RecQ helicase from Deinococcus radiodurans
Liu, SS; Zhang, W; Gao ZQ(高增强); Gao, ZQ; Ming, QQ; Hou, HF; Lan, WX; Wu, HM; Cao, CY; Dong, YH;; Hou HF(侯海峰); Dong YH(董宇辉)
刊名FEBS LETTERS
2013
卷号587期号:16页码:2635-2642
关键词DrRecQ HRDC1 NMR Structure DNA
学科分类Biochemistry & Molecular Biology; Biophysics; Cell Biology
DOI10.1016/j.febslet.2013.06.048
英文摘要The RecQ helicase from Deinococcus radiodurans (DrRecQ) distinguishes from other helicases in that it utilizes its three 'helicase and RNaseD C-terminal' domains (HRDC1, HRDC2 and HRDC3) to regulate its activity. These HRDC domains have different influence on the biochemical functions of DrRecQ. Currently, only the structure of HRDC3 was reported. Here, we determined the NMR structure of the N-terminal-most HRDC1, revealing a potential DNA binding domain. Fluorescence anisotropy assay indicates that HRDC1 has binding affinity weaker than 70 mu M to all DNA substrates without any specificity. Biochemical assays suggested that HRDC1 cooperates with other domains to enhance full-length DrRecQ interactions with DNA. (C) 2013 Federation of European Biochemical Societies. Published by Elsevier B.V. All rights reserved.
收录类别SCI
WOS记录号WOS:000323458400024
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被引频次:4[WOS]   [WOS记录]     [WOS相关记录]
文献类型期刊论文
条目标识符http://ir.ihep.ac.cn/handle/311005/224210
专题中国科学院高能物理研究所_多学科研究中心_期刊论文
中国科学院高能物理研究所_多学科研究中心
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GB/T 7714
Liu, SS,Zhang, W,Gao ZQ,et al. NMR structure of the N-terminal-most HRDC1 domain of RecQ helicase from Deinococcus radiodurans[J]. FEBS LETTERS,2013,587(16):2635-2642.
APA Liu, SS.,Zhang, W.,高增强.,Gao, ZQ.,Ming, QQ.,...&董宇辉.(2013).NMR structure of the N-terminal-most HRDC1 domain of RecQ helicase from Deinococcus radiodurans.FEBS LETTERS,587(16),2635-2642.
MLA Liu, SS,et al."NMR structure of the N-terminal-most HRDC1 domain of RecQ helicase from Deinococcus radiodurans".FEBS LETTERS 587.16(2013):2635-2642.
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